ألقتْ دراسةٌ جديدةٌ من جامعة سنترال فلوريدا الضوءَ على طريقةِ عملِ بروتينٍ محددٍ وُجِدَ في جسمِ الإنسانِ قد يكونُ لها آثارٌ مستقبليةٌ في مجالِ علاجِ السرطان والحالاتِ العصبيةِ التنكُسيةِ.

في دراسةٍ سابقةٍ أُجريتْ في جامعةِ سنترال فلوريدا كليةِ بورنيت للعلومِ الطبيةِ الحيويةِ من قِبَلِ ماريا فرانكو و ألفارو استيفيز تبيَّن أن البروتينَ المسمى "بروتينَ الصدمةِ الحراريةِ 90" أو Hsp90 بصيغتِهِ المعدلةِ يعملُ كمحفزٍ لقتلِ الخلايا في الجهاز العصبي في الاضراباتِ العصبيةِ التنكسيةِ.
مُؤخرا أظهرتْ أبحاثُ فرانكو أنَّ البروتينَ Hsp90 لا يتعاملُ بنفسِ الطريقةِ معَ كُلِّ الخلايا. في الواقعِ البروتينُ نفسُه الذي يقومُ بقتلِ بعضِ الخلايا يمكنُ أنْ يكونَ مساعداً للخلايا السرطانية وذلك بناءً على بحثٍ نُشِرَ في مجلةِ الكيمياءِ الحيويةِ في الحادي والثلاثين تموز يوليو. تقولُ فرانكو وهي أستاذٌ مساعدٌ في كليةِ بورنيت والتي قادتْ فريقَ البحثِ : "تَمَّ إيجادُ بروتينٍ يتم تعديلُهُ فقط في الحالاتِ المرضيةِ. حيثُ يعتبرُ هذا البروتين ساماً بالنسبة للخلايا العصبيةِ بوجودِ مرضٍ عصبيٍ تنكسيٍ، بينما يعملُ كعَامِلٍ مُساعِدٍ في استمراريةِ الخلايا السرطانيةِ. في كلا الحالتين استهدافُ هذا البروتين المؤكسَدِ يمكنُ أن يشكلَ إمكانيةً علاجيةً بديلةً.
يُعدُ البروتينُ Hsp90 من أكثرِ البروتيناتِ المدروسةِ في مجالِ تركيبِ الأدويةِ المضادةِ للسرطان. وأوضحتْ دراسةُ فرانكو بشكلٍ جَليٍّ الآليةَ المعقدةَ لتأثيرِ هذا لبروتين على الخلايا. حيث اكتَشَفَ فريقُ البحثِ أنّ نترتةَ البروتين Hsp90 تَحُدُّ من وصولِ الأوكسجينِ إلى مُتَقَدِراتِ الخليةِ الأمرُ الذي يُنقِصُ من إنتاجِها للطاقةِ، وبذلك فإنهُ ينذرُ بموتِ الخليةِ. ولكنْ بالمقابلِ فإنَّ هذه العمليةَ تزيدُ من قدرةِ الخلايا السرطانيةِ على مقاومةِ نقصِ الأكسجةِ باعتمادِهَا على مصادِرَ أخرى للطاقة.
على مدى السنواتِ الثمانِ الماضيةِ قامتْ ماريا فرانكو بدراسةِ دورِ البروتين Hsp90 وغيرِه من البروتيناتِ المؤكسَدةِ في تنظيمِ عمليةِ الاستقلابِ الخلوي بهدفِ تحديدِ أهدافٍ جديدةٍ للأدويةِ المضادةِ للخلايا السرطانية. وكانت حريصةً على إيجادِ طرقٍ لمكافحةِ الخلايا السرطانيةِ مع ضمانِ سلامةِ الخلايا غيرِ المصابةِ.

يُعتبرُ البروتينُ (Hsp90) مرافقاً جزيئياً معتمداً على الأدينوزين ثلاثيُ الفوسفات (ATP)، ويعتبرُ مُهماً من أجلِ تفعيلِ و استقرارِ مجموعةٍ كبيرةٍ من البروتيناتِ التي تُسَاهِمُ في عملياتٍ خلويةٍ هامَّة.

يؤثُّر البروتين (Hsp90) على العديدِ من العملياتِ الفيزيولوجيةِ مثلَ نقلِ الإشارةِ والنقلِ داخلَ الخلايا وتفكُّكِ البروتيناتِ ولذلك أصبحَ محطَّ اهتمامٍ للتوصُّلِ إلى علاجٍ للسرطان.
أمَّا من الناحية البنيويةِ، فيعتبرُ (Hsp90) بروتيناً مَثنوياً (ناتجاً عن ارتباط جزيئين متشابهين) مَرناً ومُركَّباً من ثلاثة أوجهٍ مختلفةٍ تتخذُ شكلاً هيكلياً مُتميِّزاً. إذ يحفِّزُ الارتباطُ مع (ATP) حدوثَ تغيُّراتٍ بالشَّكلِ ويؤدِّي إلى حالةٍ أكثرَ إحكاماً (اكتنازاً، كثافةً). وليتمكَّنَ هذا البروتين (Hsp90) من القيامِ بوظائفهِ لا بُدَّ أنْ يشترِكَ بالعملِ مع مجموعةٍ كبيرةٍ من العواملِ المساعدةِ التي يُطلق عليها (co-chaperones)، حيثُ تُشكِّلُ هذه العواملُ مع البروتين (Hsp90) مركباتٍ ثنائيةً وثلاثيَّةً محدَّدة ممَّا يُسهلُ نضجُ البروتيناتِ الأخرى (التي ترافقها).

د.فرانكو الأرجنتينيةُ الأصلِ عَملتْ في جامعةِ سنترال فلوريدا خلالَ السنواتِ الخمسِ الماضيةِ وحَصَلَتْ على عِدةِ شهاداتٍ من جامعةِ بيونيس آيريس. أتَمَتْ عملَها ما بعدَ الدكتوراه في جامعتي كورنيل وولايةِ أوريغون. ركزت فرانكو في أعمالِها الأخرى على الجذورِ الحرةِ ،عمليةِ الأكسدةِ والاستقلابِ المتقدري.

المصدر:
هنا